ТИОЛОВЫЕ ИЗОМЕРАЗЫ – ВОЗМОЖНАЯ МИШЕНЬ ДЛЯ БОРЬБЫ С ТРОМБОЗАМИ
https://doi.org/10.20996/1819-6446-2017-13-6-835-840
Аннотация
Несмотря на то, что растет количество антитромботических агентов с подтвержденной клинической эффективностью, тромбозы остаются ведущей причиной смертности в развитых странах. Поэтому существует необходимость в разработке новых видов терапии с использованием альтернативных мишеней компонентов свертывания крови на основе новых знаний о механизмах тромбообразования. Благодаря новым методам и подходам к исследованию этих механизмов в последнее время неожиданно было открыто, что в процессы тромбообразования вовлечены внеклеточные тиоловые изомеразы. Протеин дисульфид изомераза (ПДИ) выделяется из тромбоцитов и эндотелиальных клеток после активации и локализуется на поверхности мембраны. Учитывая роль ПДИ в регулировании как агрегации тромбоцитов, так и генерации фибрина in vivo, обсуждается возможность использования ПДИ в качестве антитромботической мишени. Тогда как большинство существующих антитромботических средств направлены либо против агрегации тромбоцитов, либо против активации плазменного свертывания, ингибиторы ПДИ имеют потенциал для предупреждения тромбозов в условиях патологической активации обоих путей, вовлеченных в сложные тромботические заболевания, такие как инфаркт миокарда и тромбозы, связанные с онкологическими заболеваниями. В обзоре рассмотрены последние данные о роли ПДИ в формировании тромба, основные мишени и механизмы действия, а также ингибиторы ПДИ как кандидаты на новый класс антитромботической терапии с антиагрегантной и антикоагулянтной активностью для предотвращения тромбообразования в организме человека.
Об авторах
И. В. Грибкова
Центр клинических исследований и оценки медицинских технологий, Департамент здравоохранения г. Москвы
Россия
Россия
Грибкова Ирина Владимировна – к.б.н., ведущий научный сотрудник, научно-клинический отдел
121096, Москва, ул. Минская, 12 корп. 2
М. В. Давыдовская
Центр клинических исследований и оценки медицинских технологий;
Российский национальный исследовательский медицинский университет имени Н.И. Пирогова
Россия
Россия
Давыдовская Мария Вафаевна – доктор медицинских наук, зам. Директора по научной работе, Центр клинических исследований и оценки медицинских технологий ДЗ г. Москвы; профессор, кафедра неврологии, нейрохирургии и медицинской генетики, РНИМУ имени Н.И. Пирогова
117997, Москва, ул. Островитянова, 1
Список литературы
1. Panchenko E.P. Anticoagulant therapy in cardiology: past, present, future. Kardiologiia. 2010;7:4-7. (In Russ.) [Панченко Е.П. Антикоагулянтная терапия в кардиологии: вчера, сегодня завтра. Кардиология. 2010;7:4-7.
2. Furie B., Furie B.C. Mechanisms of thrombus formation. N Engl J Med. 2008;359:938–49. doi: 10.1056/NEJMra0801082
3. Falati S., Gross P., Merrill-Skoloff G., et al. Real-time in vivo imaging of platelets, tissue factor and fibrin during arterial thrombus formation in the mouse. Nat Med. 2002;8:1175–81. doi:10.1038/nm782
4. Cho J., Furie B.C., Coughlin S.R., et al. A critical role for extracellular protein disulfide isomerase during thrombus formation in mice. J Clin Invest. 2008;118:1123–31. doi: 10.1172/JCI34134
5. Jasuja R., Furie B., Furie B.C. Endothelium-derived but not platelet-derived protein disulfide isomerase is required for thrombus formation in vivo. Blood. 2010;116:4665–74. doi: 10.1182/blood-201004-278184
6. Flaumenhaft R. Protein disulfide isomerase as an antithrombotic target. Trends Cardiovasc Med. 2013;23:264-8. doi: 10.1016/j.tcm.2013.03.001
7. Jasuja R., Passam F.H., Kennedy D.R., et al. Protein disulfide isomerase inhibitors constitute a new class of antithrombotic agents. J Clin Invest. 2012;122:2104-13. doi: 10.1172/JCI61228
8. Kim K., Hahm E., Li J., et al. Platelet protein disulfide isomerase is required for thrombus formation but not for hemostasis in mice. Blood. 2013;122:1052-61. doi: 10.1182/blood-2013-03-492504
9. Holbrook L.M., Sasikumar P., Stanley R.G., et al. The platelet-surface thiol isomerase enzyme ERp57 modulates platelet function. J Thromb Haemost. 2012;10:278-88. doi: 10.1111/j.15387836.2011.04593.x.
10. Wang L., Wu Y., Zhou J., et al. Platelet-derived ERp57 mediates platelet incorporation into a growing thrombus by regulation of the alphaIIbbeta3 integrin. Blood. 2013;122:3642-50. doi: 10.1182/blood-2013-06-506691
11. Wu Y., Ahmad S.S., Zhou J., et al. The disulfide isomerase ERp57 mediates platelet aggregation, hemostasis, and thrombosis. Blood. 2012;119:1737-46. doi: 10.1182/blood-2011-06-360685
12. Zhou J., Wu Y., Wang L., et al. The disulfide isomerase ERp57 is required for fibrin deposition in vivo. J Thromb Haemost. 2014;12:1890-7. doi: 10.1111/jth.12709
13. Passam F.H., Lin L., Gopal S., et al. Both plateletand endothelial cell-derived ERp5 support thrombus formation in a laser-induced mouse model of thrombosis. Blood. 2015;125:2276-85. doi: 10.1182/blood-2013-12-547208
14. Cho J., Kennedy D.R., Lin L., et al. Protein disulfide isomerase capture during thrombus formation in vivo depends on the presence of beta3 integrins. Blood. 2012;120:647-655. doi: 10.1182/blood2011-08-372532.
15. Flaumenhaft R., Furie B., Zwicker J.I. Therapeutic implications of protein disulfide isomerase inhibition in thrombotic disease. Arterioscler Thromb Vasc Biol. 2015;35:16-23. doi:10.1161/ATVBAHA.114.303410
16. Furie B., Flaumenhaft R. Thiol Isomerases in Thrombus Formation. Circulation Research. 2014;114:1162-73. doi:10.1161/CIRCRESAHA.114.301808
17. Schulman S., Bendapudi P., Sharda A., et al. Extracellular Thiol Isomerases and Their Role in Thrombus Formation. Antioxidants & Redox Signaling. 2016;24:1-15. doi: 10.1089/ars.2015.6530
18. De Lorenzo F., Goldberger R.F., Steers E., et al. Purification and properties of an enzyme from beef liver which catalyzes sulfhydryl-disulfide interchange in proteins. J Biol Chem. 1966; 241:1562-7.
19. Goldberger R.F., Epstein C.J., Anfinsen C.B. Acceleration of reactivation of reduced bovine pancreatic ribonuclease by a microsomal system from rat liver. J BiolChem. 1963; 238:628-35.
20. Appenzeller-Herzog C., Ellgaard L. The human PDI family: versatility packed into a single fold. Biochim Biophys Acta. 2008;1783:535-48. doi:10.1016/j.bbamcr.2007.11.010
21. Hatahet F., Ruddock L.W. Protein disulfide isomerase: a critical evaluation of its function in disulfide bond formation. Antioxid Redox Signal. 2009;11:2807-50. doi: 10.1089/ARS.2009.2466
22. Thon J.N., Peters C.G., Machlus K.R., et al. T granules in human platelets function in TLR9 organization and signaling. J Cell Biol. 2012;198:561-74. doi: 10.1083/jcb.201111136
23. Chen K., Detwiler T.C., Essex D.W. Characterization of protein disulphide isomerase released from activated platelets. Br J Haematol. 1995; 90:425-31.
24. Sliskovic I., Raturi A., Mutus B. Characterization of the s-denitrosation activity of protein disulfide isomerase. J Biol Chem. 2005;280:8733-8741. doi:10.1074/jbc.M408080200
25. Zai A., Rudd M.A., Scribner A.W., et al. Cell-surface protein disulfide isomerase catalyzes transnitrosation and regulates intracellular transfer of nitric oxide. J Clin Invest. 1999;103:393-9. doi: 10.1172/JCI4890
26. Chen K., Lin Y., Detwiler T.C. Protein disulfide isomerase activity is released by activated platelets. Blood. 1992;79:2226-8.
27. Jordan P.A., Stevens J.M., Hubbard G.P., et al. A role for the thiol isomerase protein erp5 in platelet function. Blood. 2005;105:1500-7. doi: 10.1182/blood-2004-02-0608
28. Lahav J., Jurk K., Hess O., et al. Sustained integrin ligation involves extracellular free sulfhydryls and enzymatically catalyzed disulfide exchange. Blood. 2002;100:2472-8. doi: 10.1182/blood-200112-0339
29. Reinhardt C., von Bruhl M.L., Manukyan D., et al. Protein disulfide isomerase acts as an injury response signal that enhances fibrin generation via tissue factor activation. The Journal of Clinical Investigation. 2008;118:1110-22. doi: 10.1172/JCI32376
30. Chen V.M., Ahamed J., Versteeg H.H., et al. Evidence for Activation of Tissue Factor by an Allosteric Disulfide Bond. Biochemistry. 2006;45:12020-8. doi:10.1021/bi061271a
31. Walsh J.D., Geczy C.L. Discordant expression of tissue factor antigen and procoagulant activity on human monocytes activated with lps and low dose cycloheximide. Thromb Haemost. 1991;66:5528.
32. Le D.T., Rapaport S.I., Rao L.V. Relations between factor viia binding and expression of factor viia/tissue factor catalytic activity on cell surfaces. J Biol Chem. 1992;267:15447-54.
33. Ahamed J., Versteeg H.H., Kerver M., et al. Disulfide isomerization switches tissue factor from coagulation to cell signaling. Proc Natl AcadSci USA. 2006;103:13932-7. doi: 10.1073/pnas.0606411103
34. Versteeg H.H., Ruf W. Tissue factor coagulant function is enhanced by protein-disulfide isomerase independent of oxidoreductase activity. J Biol Chem. 2007;282:25416-24. doi: 10.1074/jbc.M702410200
35. Furlan-Freguia C., Marchese P., Gruber A., et al. P2x7 receptor signaling contributes to tissue factordependent thrombosis in mice. J Clin Invest. 2011;121:2932-44. doi: 10.1172/JCI46129
36. Jurk K., Lahav J., VAN Aken H., et al. Extracellular protein disulfide isomerase regulates feedback activation of platelet thrombin generation via modulation of coagulation factor binding. J Thromb Haemost. 2011;9:2278-90. doi: 10.1111/j.1538-7836.2011.04509.x
37. Maun H.R., Eigenbrot C., Raab H., et al. Disulfide locked variants of factor VIIa with a restricted betastrand conformation have enhanced enzymatic activity. Protein Sci. 2005;14:1171-80. doi: 10.1110/ps.041097505
38. Hessel B., Jornvall H., Thorell L., et al. Structure-function relationships of human factor VIII complex studied by thioredoxin dependent disulfide reduction. Thromb Res. 1984;35:637-51.
39. Higashi S., Matsumoto N., Iwanaga S. Conformation of factor VIIa stabilized by a labile disulfide bond (Cys-310-Cys-329) in the protease domain is essential for interaction with tissue factor. J Biol Chem. 1997; 272:25724-30.
40. Bush-Pelc L.A., Marino F., Chen Z., et al. Important role of the cys-191 cys-220 disulfide bond in thrombin function and allostery. J Biol Chem. 2007;282:27165-70. doi: 10.1074/jbc.M703202200
41. Miller T.N., Sinha D., Baird T.R., et al. A catalytic domain exosite (Cys527-Cys542) in factor XIa mediates binding to a site on activated platelets. Biochemistry 2007; 46: 14450-14460. doi: 10.1021/bi701310x
42. Giannakopoulos B., Gao L., Qi M., et al. Factor XI is a substrate for oxidoreductases: enhanced activation of reduced FXI and its role in antiphospholipid syndrome thrombosis. Autoimmun. 2012;39:121-9. doi: 10.1016/j.jaut.2012.05.005
43. Lahav J., Tvito A., Bagoly Z., et al. Factor XIII improves platelet adhesion to fibrinogen by protein disulfide isomerase-mediated activity. Thromb Res. 2013;131:338-41. doi: 10.1016/j.thromres.2012.12.003
44. Lahav J., Karniel E., Bagoly Z., et al. Coagulation factor XIII serves as protein disulfide isomerase. Thromb Haemost. 2009; 101: 840-844.
45. Smith C.L., Shah C.M., Kamaludin N., et al. Inhibition of thiol isomerase activity diminishes endothelial activation of plasminogen, but not of protein C. Thromb Res. 2015;135:748-53. doi: 10.1016/j.thromres.2015.01.034
46. Appenzeller-Herzog C., Ellgaard L. The human pdi family: Versatility packed into a single fold. Biochim Biophys Acta. 2008;1783:535-48. doi: 10.1016/j.bbamcr.2007.11.010
47. Hertog M.G., Feskens E.J., Hollman P.C., et al. Dietary antioxidant flavonoids and risk of coronary heart disease: The zutphen elderly study. Lancet. 1993;342:1007-11.
48. McCullough M.L., Peterson J.J., Patel R., et al. Flavonoid intake and cardiovascular disease mortality in a prospective cohort of us adults. Am J ClinNutr. 2012;95:454-64. doi: 10.3945/ajcn.111.016634
49. Huxley R.R., Neil H.A. The relation between dietary flavonol intake and coronary heart disease mortality: A meta-analysis of prospective cohort studies. Eur J ClinNutr. 2003;57:904-8. doi: 10.1038/sj.ejcn.1601624
50. Keli S.O., Hertog M.G., Feskens E.J., et al. Dietary flavonoids, antioxidant vitamins, and incidence of stroke: The zutphen study. Arch Intern Med. 1996;156:637-42.
51. Hollman P.C., Geelen A., Kromhout D. Dietary flavonol intake may lower stroke risk in men and women. J Nutr. 2010;140:600-4. doi: 10.3945/jn.109.116632
52. Wright B., Moraes L.A., Kemp C.F., et al. A structural basis for the inhibition of collagen-stimulated platelet function by quercetin and structurally related flavonoids. British Journal of Pharmacology. 2010;159:1312-25. doi: 10.1111/j.1476-5381.2009.00632.x
53. Mulvihill E.E., Huff M.W. Antiatherogenic properties of flavonoids: Implications for cardiovascular health. Can J Cardiol. 2010; 26:17A-21A. doi: 10.1016/S0828-282X(10)71056-4.
Рецензия
Для цитирования:
Грибкова И.В., Давыдовская М.В. ТИОЛОВЫЕ ИЗОМЕРАЗЫ – ВОЗМОЖНАЯ МИШЕНЬ ДЛЯ БОРЬБЫ С ТРОМБОЗАМИ. Рациональная Фармакотерапия в Кардиологии. 2017;13(6):835-840. https://doi.org/10.20996/1819-6446-2017-13-6-835-840
For citation:
Gribkova I.V., Davydovskaya M.V. THIOL ISOMERASES – A POSSIBLE TARGET FOR THROMBOSIS CONTROL. Rational Pharmacotherapy in Cardiology. 2017;13(6):835-840. (In Russ.) https://doi.org/10.20996/1819-6446-2017-13-6-835-840
Просмотров:
674
Послать статью по эл. почте 